東京大学 農学生命科学研究科 研究成果

ホスホセリン脱リン酸化酵素（PSP）はホスホセリンからセリンを生成する酵素である。既知のPSPは全て単一の起源を有するものであり、微生物から高等生物まで幅広い生物に存在することが知られていた。しかし、既知のPSPを有さず、セリンの生合成経路が不明な生物もいる。東京大学農学生命科学研究科の博士課程学生千葉氏および石井准教授らは、絶対独立栄養性水素細菌Hydrogenobacter thermophilusがホスホセリン生合成能力を有するもののPSP遺伝子を欠くことに注目し、ホスホセリンとセリンをつなぐ未知の酵素の探索を行った。

その結果、本菌では既知のPSPとは起源が全く異なる新規な２種類の酵素によってPSP反応が触媒されていることが明らかになった。本新規酵素は両方とも解糖系・糖新生系の酵素であるホスホグリセリン酸ムターゼに非常に近縁であったがムターゼ活性は示さず、ホスホセリン特異的な脱リン酸化酵素であった。これら酵素活性の細胞内存在量や性状解析の結果を勘案すると、本新規PSPは本菌の細胞内で実際に主要なセリン生合成酵素として働いていると考えられる（図1）。

なお、ホスホグリセリン酸ムターゼ様タンパク質の遺伝子が様々な生物に存在することはこれまでに知られていたが、その生理学的意味は不明であった。そして、そのような生物の中には、既知のPSP遺伝子を欠くためにセリンの生合成経路が不明な生物も多数存在した。したがって、このような生物の少なくとも一部も本新規酵素によってセリンを生合成していると期待される。したがって、本発見は生物にとって根源的なアミノ酸生合成経路の多様性や進化を考える上で非常に有益なものである。